Agronomická fakulta - seznam publikacíHelp


V následujícím souhrnu jsou uvedeny veškeré informace evidované k publikaci.

PERIS DÍAZ, M D. -- RICHTERA, L. -- ZÍTKA, O. -- KRĘŻEL, A. -- ADAM, V. A chemometric-assisted voltammetric analysis of free and Zn(II)-loaded metallothionein-3 states. Bioelectrochemistry. 2020. sv. 134, č. August, ISSN 1567-5394. URL: https://doi.org/10.1016/j.bioelechem.2020.107501

Originální název: A chemometric-assisted voltammetric analysis of free and Zn(II)-loaded metallothionein-3 states
Český název:
Autor:
Manuel David Peris Díaz
RNDr. Lukáš Richtera, Ph.D.
doc. RNDr. Ondřej Zítka, Ph.D.
Artur Krężel
prof. RNDr. Vojtěch Adam, Ph.D.
Pracoviště:
Ústav chemie a biochemie
Druh publikace: článek v odborném periodiku
Periodikum:
Bioelectrochemistry
Charakter článku:
odborný článek
Číslo svazku (ročník):
134
Číslo periodika v rámci svazku:
August
Rok vydání: 2020
Od strany:
Do strany:
Počet stran:
8
Poddruh: článek je obsažen v databázi Web of Science
Kód UT dle Web of Science:
Kód EID dle Scopus:
Forma vydání:
tištěná verze (print)
Původní jazyk:
angličtina
Popis v originálním jazyce:
We focused on the application of mass spectrometry and electrochemical methods combined with a chemometric analysis for the characterization of partially metallothionein-3 species. The results showed decreased Cat1 and Cat2 signals for the Zn(II)-loaded MT3 species with respect to the metal-free protein, which might be explained by the arrangement of tetrahedral metal-thiolate coordination environments and the formation of metal clusters. Moreover, there was a decrease in the Cat1 and Cat2 signals, and a plateau was reached with 4-5 Zn(II) ions that corresponded to the formation of the C-terminal α-domain. Regarding the Zn7-xMT3 complexes, we observed three different electrochemical behaviours for the Zn1-2MT3, Zn3-6MT3 and Zn7MT3 species. The difference for Zn1-2MT3 might be explained by the formation of independent ZnS4 cores in this stage that differ with respect to the formation of ZnxCysy clusters with an increased Zn(II) loading. The binding of the third Zn(II) ion to MT3 resulted in high sample heterogeneity due the co-existence of Zn3-6MT3. Finally, the Zn7MT3 protein showed a third type of behaviour. The fact that there were no free Cys residues might explain this phenomenon. Thus, this research identifies the major proteins responsible for zinc buffering in the cell.
Popis v anglickém jazyce:
Popis v českém jazyce:
Rok uplatnění: 2020
Rok odeslání:
Identifikační číslo RIV:
URL:
https://doi.org/10.1016/j.bioelechem.2020.107501
 
Záznam vložil:
Poslední změna: 03.04.2020 11:54 (Markéta Hejčová, DiS.)

Hodnocení publikace:

1
2
345
        
12345
špatné
 
dobré
        
nezajímavé
 
zajímavé
Hodnotilo: 0Průměr: -
        
Hodnotilo: 0
Průměr: -
1
2
345
        
1
23
4
5
laické
 
odborné
        
teoretické
 
praktické
Hodnotilo: 0
Průměr: -        Hodnotilo: 0
Průměr: -


Bližší určení zdroje:

Bioelectrochemistry. ISSN 1567-5394.

Originální název:
Bioelectrochemistry
Anglický název:
Český název:
Autor:
Druh publikace: časopis
ISSN:
1567-5394
Stát vydavatele: Nizozemské království
Místo vydání:
Vydavatel:
Elsevier Science SA
URL:
Recenzovaný časopis:
ne
Původní jazyk:
Popis v originálním jazyce:
Popis v anglickém jazyce:
Popis v českém jazyce:
 
Záznam vložil:
Lenka Baláková
Poslední změna: 14.03.2012 20:39 (Ing. Aleš Kutín)

Hodnocení publikace:

1
2
3
45
        
1
23
4
5
špatné
 
dobré
        
nezajímavé
 
zajímavé
Hodnotilo: 0
Průměr: -
        
Hodnotilo: 0
Průměr: -
1
2
3
4
5
        
1
2
3
4
5
laické
 
odborné
        teoretické
 
praktické
Hodnotilo: 0
Průměr: -
        
Hodnotilo: 0
Průměr: -